Підвищення якості сої шляхом лужної СВЧ-обробки

Алла Макаринська, Oлена Кананихіна, Tетяна Турпурова*, Ілля Божко

turpurova.tatyana@gmail.com

Анотація

Метою статті було дослідити вплив комбінованої мікрохвильової та лужної обробки на поживність сої та ступінь інактивації інгібіторів трипсину. Експериментальні дослідження проводилися на соєвих бобах українського походження з початковою вологістю 9 %. Визначено буферну ємність сої та встановлено, що для досягнення pH 8 необхідно додавання 1 % харчової соди від маси сировини. Досліджено три фракції сої: цілі боби, крупний помел (2-3 мм) та дрібний помел (0,5 мм). Встановлено, що фракція крупного помелу демонструє оптимальне співвідношення між вологоутримувальною здатністю та проникністю лужного розчину. Мікрохвильову обробку проводили при потужності 600 Вт протягом 30-150 секунд з кроком 30 секунд. Для оцінки якісних показників застосовували інфрачервоний спектрометр із визначенням активності інгібіторів трипсину та розчинності білка у гідроксиді калію. Результати показали, що комбінована СВЧ-лужна обробка забезпечує більш ефективну інактивацію інгібіторів трипсину порівняно з чистою СВЧ-обробкою. При тривалості обробки 150 секунд активність інгібіторів трипсину знижувалася з 29,8 мг/г у контрольному зразку до 7,1 мг/г при СВЧ-обробці та до 4,7 мг/г при комбінованій СВЧ-лужній обробці, що становить зниження на 76,2 % та 84,2 % відповідно. При цьому розчинність білка залишалася на високому рівні – 87,4 % для СВЧ та 88,2 % для СВЧ-лужної обробки. Встановлено, що попереднє підвищення pH до 8 сприяє частковому руйнуванню буферних властивостей білкових компонентів та підвищує ефективність подальшої термічної обробки. Оптимальними параметрами обробки визначено зволоження сировини до 15 %, використання фракції крупного помелу, попередню лужну обробку до pH 8 та СВЧ-нагрівання протягом 120-150 секунд при потужності 600 Вт. Запропонований метод дозволяє значно підвищити поживну цінність соєвої сировини зі збереженням високої розчинності білка, що робить його перспективним для впровадження у харчовій промисловості та кормовиробництві

Ключові слова

інгібітори трипсину; антипоживні фактори; денатурація та розчинність білка; лужна та термічна обробка

ЦИТУВАТИ
Мakarynska, A., Kananykhina, O., Turpurova, T., & Bozhko, I. (2025). Improving the quality of soybeans by alkaline microwave treatment. Animal Science and Food Technology, 16(4), 89-104. https://doi.org/10.31548/animal.4.2025.89
Використані джерела
  1. Cao, H., Wang, X., Liu, J., Sun, Z., Yu, Z., Battino, M., El-Seedi, H., & Guan, X. (2023). Mechanistic insights into the changes of enzyme activity in food processing under microwave irradiation. Comprehensive Reviews in Food Science and Food Safety, 22, 2465-2487. doi: 10.1111/1541-4337.13154.
  2. Chen, N., Zhao, M., Sun, W., Ren, J., & Cui, C. (2013). Effect of oxidation on the emulsifying properties of soy protein isolate. Food Research International, 52(1), 26-32. doi: 10.1016/j.foodres.2013.02.028.
  3. Das, D., Panesar, P.S., & Saini, C.S. (2024). Effect of pH shifting on different properties of microwave-extracted soybean meal protein isolate. Food and Bioprocess Technology, 17, 640-655. doi: 10.1007/s11947-023-03160-8.
  4. DSTU 4964:2008. (2010). Soybean. Technical conditions. Retrieved from https://online.budstandart.com/ua/catalog/doc-page.html?id_doc=74237.
  5. Friedman, M., & Brandon, D. (2001). Nutritional and health benefits of soy proteins. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 49(3), 1069-1086. doi: 10.1021/jf0009246.
  6. Gu, J., Bk, A., Wu, H., Lu, P., Nawaz, M.A., Barrow, C.J., Dunshea, F.R., & Suleria, H.A.R. (2022). Impact of processing and storage on protein digestibility and bioavailability of legumes. Food Reviews International, 39(7), 4697-4724. doi: 10.1080/87559129.2022.2039690.
  7. Iegorov, B., Makarynska, A., Kananykhina, O., & Turpurova, T. (2023). Effect of extrusion on probiotic feed additive. Grain Products and Mixed Fodder’s, 23(1), 14-19. doi: 10.15673/gpmf.v23i1.2584.
  8. Kostyna, T., & Bronnikova, L. (2024). Formation of productivity indicators of soybean varieties in Vinnitsia region. Scientific Reports of the National University of Life and Environmental Sciences of Ukraine, 20(2). doi: 10.31548/dopovidi.2(108).2024.006.
  9. Kumar, V., Rani, A., Pandey, V., & Chauhan, G. (2006). Changes in lipoxygenase isozymes and trypsin inhibitor activity in soybean during germination at different temperatures. Food Chemistry, 99(3), 563-568. doi: 10.1016/j.foodchem.2005.08.024.
  10. Liu, K. (2024). Enzymatic and algebraic methodology to determine contents of Kunitz and Bowman-Birk inhibitors and their contributions to total trypsin or chymotrypsin inhibition in soybeans. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 72(20), 11782-11793. doi: 10.1021/acs.jafc.3c06389.
  11. Luo, Z., Zhu, Y., Xiang, H., Wang, Z., Jiang, Z., Zhao, X., Sun, X., & Guo, Z. (2025). Advancements in inactivation of soybean trypsin inhibitors. Foods, 14(6), article number 975. doi: 10.3390/foods14060975.
  12. Ma, F. Cholewa, E., Mohamed, T., Peterson, C.A., & Gijzen, M. (2004). Cracks in the palisade cuticle of soybean seed coats correlate with their permeability to water. Annals of Botany, 94(2), 213-228. doi: 10.1093/aob/mch133.
  13. Matviychuk, V.A., Veselovska, N.R., & Shargorodsky, S.A. (2021). Mathematical modelling of modern technological systems. Vinnytsia: Vinnitsia National Agrarian University.
  14. Mittal, P., Kumar, V., Rani, A., & Gokhale, S.M. (2021). Bowman-Birk inhibitor in soybean: Genetic variability in relation to total trypsin inhibitor activity and elimination of Kunitz trypsin inhibitor. Notulae Scientia Biologicae, 13(1), article number 10836. doi: 10.15835/nsb13110836.
  15. Munro, I.C., Harwood, M., Hlywka, J.J., Stephen, A.M., Doull, J., Flamm, W.G., & Adlercreutz, H. (2003). Soy isoflavones: A safety review. Nutrition Reviews, 61(1), 1-33. doi: 10.1301/nr.2003.janr.1-33.
  16. Padalkar, G., et al. (2023). Necessity and challenges for exploration of nutritional potential of staple-food grade soybean. Journal of Food Composition and Analysis, 117, article number 105093. doi: 10.1016/j.jfca.2022.105093.
  17. Park, A., Kang, S.-H., Kang, B.-H., Chowdhury, S., Shin, S.-Y., Lee, W.-H., Lee, J.-D., Lee, S., Choi, Y.-M., & Ha, B.-K. (2023). Identification of a novel KTi-1 allele associated with reduced trypsin inhibitor activity in soybean accessions. Agriculture, 13(11), article number 2070. doi: 10.3390/agriculture13112070.
  18. Sui, X., Zhang, T., & Jiang, L. (2021). Soy protein: Molecular structure revisited and recent advances in processing technologies. Annual Review of Food Science and Technology, 12, 119-147. doi: 10.1146/annurev-food-062220-104405.
  19. Tang, C.-H., & Ma, C.-Y. (2009). Effect of high pressure treatment on aggregation and structural properties of soy protein isolate. LWT – Food Science and Technology, 42(2), 606-611. doi: 10.1016/j.lwt.2008.07.012.
  20. Turpurova, T., & Kurbatov, S. (2024). Current state and development prospects of the soy market in Ukraine. Grain Products and Mixed Fodder’s, 24(2), 10-15. doi: 10.15673/gpmf.v24i2.2905.
  21. Vagadia, B.H, Vanga, S.K., & Raghavan, V. (2017). Inactivation methods of soybean trypsin inhibitor – a review. Trends in Food Science & Technology, 64, 115-125. doi: 10.1016/j.tifs.2017.02.003.
  22. Vysochanska, M.V., & Petrychenko, V.V. (2010). Method for producing protein feed additives from soybeans (Patent of Ukraine No. 52341). Kyiv: Ukrpatent.
  23. Wu, W., Zhang, C., Kong, X., & Hua, Y. (2009). Oxidative modification of soy protein by peroxyl radicals. Food Chemistry, 116(1), 295-301. doi: 10.1016/j.foodchem.2009.02.049.
  24. Xiang, S., Zou, H., Liu, Y., & Ruan, R. (2020). Effect of microwave heating on protein structure, digestion properties and Maillard products of gluten. Journal of Food Science and Technology, 57, 2139-2149. doi: 10.1007/s13197-020-04249-0.
  25. Xiong, X., Zhao, L., Chen, Y., Ruan, Q., Zhang, C., & Hua, Y. (2015). Effects of alkali treatment and subsequent acidic extraction on the properties of soybean soluble polysaccharides. Food and Bioproducts Processing, 94, 239-247. doi: 10.1016/j.fbp.2014.03.001.
  26. Zheng, L., Regenstein, J.M., Zhou, L., & Wang, Z. (2022). Soy protein isolates: A review of their composition, aggregation, and gelation. Comprehensive Reviews in Food Science and Food Safety, 21(2), 1940-1957. doi: 10.1111/1541-4337.12925.
  27. Zhong, M., Sun, Y., Qayum, A., Liang, Q., Rehman, A., Gan, R., Ma, H., & Ren, X. (2024). Research progress in soybean lipophilic protein (LP): Extraction, structural, techno-functional properties, and high-performance food applications. Trends in Food Science & Technology, 147, article number 104440. doi: 10.1016/j.tifs.2024.104440.