Підвищення якості сої шляхом лужної СВЧ-обробки

Алла Макаринська, Oлена Кананихіна, Tетяна Турпурова, Ілля Божко
Анотація

Метою статті було дослідити вплив комбінованої мікрохвильової та лужної обробки на поживність сої та ступінь інактивації інгібіторів трипсину. Експериментальні дослідження проводилися на соєвих бобах українського походження з початковою вологістю 9 %. Визначено буферну ємність сої та встановлено, що для досягнення pH 8 необхідно додавання 1 % харчової соди від маси сировини. Досліджено три фракції сої: цілі боби, крупний помел (2-3 мм) та дрібний помел (0,5 мм). Встановлено, що фракція крупного помелу демонструє оптимальне співвідношення між вологоутримувальною здатністю та проникністю лужного розчину. Мікрохвильову обробку проводили при потужності 600 Вт протягом 30-150 секунд з кроком 30 секунд. Для оцінки якісних показників застосовували інфрачервоний спектрометр із визначенням активності інгібіторів трипсину та розчинності білка у гідроксиді калію. Результати показали, що комбінована СВЧ-лужна обробка забезпечує більш ефективну інактивацію інгібіторів трипсину порівняно з чистою СВЧ-обробкою. При тривалості обробки 150 секунд активність інгібіторів трипсину знижувалася з 29,8 мг/г у контрольному зразку до 7,1 мг/г при СВЧ-обробці та до 4,7 мг/г при комбінованій СВЧ-лужній обробці, що становить зниження на 76,2 % та 84,2 % відповідно. При цьому розчинність білка залишалася на високому рівні – 87,4 % для СВЧ та 88,2 % для СВЧ-лужної обробки. Встановлено, що попереднє підвищення pH до 8 сприяє частковому руйнуванню буферних властивостей білкових компонентів та підвищує ефективність подальшої термічної обробки. Оптимальними параметрами обробки визначено зволоження сировини до 15 %, використання фракції крупного помелу, попередню лужну обробку до pH 8 та СВЧ-нагрівання протягом 120-150 секунд при потужності 600 Вт. Запропонований метод дозволяє значно підвищити поживну цінність соєвої сировини зі збереженням високої розчинності білка, що робить його перспективним для впровадження у харчовій промисловості та кормовиробництві

Ключові слова

інгібітори трипсину; антипоживні фактори; денатурація та розчинність білка; лужна та термічна обробка

ЦИТУВАТИ
Мakarynska, A., Kananykhina, O., Turpurova, T., & Bozhko, I. (2025). Improving the quality of soybeans by alkaline microwave treatment. Animal Science and Food Technology, 16(4), 89-104. https://doi.org/10.31548/animal.4.2025.89
Використані джерела
  1. Cao, H., Wang, X., Liu, J., Sun, Z., Yu, Z., Battino, M., El-Seedi, H., & Guan, X. (2023). Mechanistic insights into the changes of enzyme activity in food processing under microwave irradiation. Comprehensive Reviews in Food Science and Food Safety, 22, 2465-2487. doi: 10.1111/1541-4337.13154.
  2. Chen, N., Zhao, M., Sun, W., Ren, J., & Cui, C. (2013). Effect of oxidation on the emulsifying properties of soy protein isolate. Food Research International, 52(1), 26-32. doi: 10.1016/j.foodres.2013.02.028.
  3. Das, D., Panesar, P.S., & Saini, C.S. (2024). Effect of pH shifting on different properties of microwave-extracted soybean meal protein isolate. Food and Bioprocess Technology, 17, 640-655. doi: 10.1007/s11947-023-03160-8.
  4. DSTU 4964:2008. (2010). Soybean. Technical conditions. Retrieved from https://online.budstandart.com/ua/catalog/doc-page.html?id_doc=74237.
  5. Friedman, M., & Brandon, D. (2001). Nutritional and health benefits of soy proteins. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 49(3), 1069-1086. doi: 10.1021/jf0009246.
  6. Gu, J., Bk, A., Wu, H., Lu, P., Nawaz, M.A., Barrow, C.J., Dunshea, F.R., & Suleria, H.A.R. (2022). Impact of processing and storage on protein digestibility and bioavailability of legumes. Food Reviews International, 39(7), 4697-4724. doi: 10.1080/87559129.2022.2039690.
  7. Iegorov, B., Makarynska, A., Kananykhina, O., & Turpurova, T. (2023). Effect of extrusion on probiotic feed additive. Grain Products and Mixed Fodder’s, 23(1), 14-19. doi: 10.15673/gpmf.v23i1.2584.
  8. Kostyna, T., & Bronnikova, L. (2024). Formation of productivity indicators of soybean varieties in Vinnitsia region. Scientific Reports of the National University of Life and Environmental Sciences of Ukraine, 20(2). doi: 10.31548/dopovidi.2(108).2024.006.
  9. Kumar, V., Rani, A., Pandey, V., & Chauhan, G. (2006). Changes in lipoxygenase isozymes and trypsin inhibitor activity in soybean during germination at different temperatures. Food Chemistry, 99(3), 563-568. doi: 10.1016/j.foodchem.2005.08.024.
  10. Liu, K. (2024). Enzymatic and algebraic methodology to determine contents of Kunitz and Bowman-Birk inhibitors and their contributions to total trypsin or chymotrypsin inhibition in soybeans. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 72(20), 11782-11793. doi: 10.1021/acs.jafc.3c06389.
  11. Luo, Z., Zhu, Y., Xiang, H., Wang, Z., Jiang, Z., Zhao, X., Sun, X., & Guo, Z. (2025). Advancements in inactivation of soybean trypsin inhibitors. Foods, 14(6), article number 975. doi: 10.3390/foods14060975.
  12. Ma, F. Cholewa, E., Mohamed, T., Peterson, C.A., & Gijzen, M. (2004). Cracks in the palisade cuticle of soybean seed coats correlate with their permeability to water. Annals of Botany, 94(2), 213-228. doi: 10.1093/aob/mch133.
  13. Matviychuk, V.A., Veselovska, N.R., & Shargorodsky, S.A. (2021). Mathematical modelling of modern technological systems. Vinnytsia: Vinnitsia National Agrarian University.
  14. Mittal, P., Kumar, V., Rani, A., & Gokhale, S.M. (2021). Bowman-Birk inhibitor in soybean: Genetic variability in relation to total trypsin inhibitor activity and elimination of Kunitz trypsin inhibitor. Notulae Scientia Biologicae, 13(1), article number 10836. doi: 10.15835/nsb13110836.
  15. Munro, I.C., Harwood, M., Hlywka, J.J., Stephen, A.M., Doull, J., Flamm, W.G., & Adlercreutz, H. (2003). Soy isoflavones: A safety review. Nutrition Reviews, 61(1), 1-33. doi: 10.1301/nr.2003.janr.1-33.
  16. Padalkar, G., et al. (2023). Necessity and challenges for exploration of nutritional potential of staple-food grade soybean. Journal of Food Composition and Analysis, 117, article number 105093. doi: 10.1016/j.jfca.2022.105093.
  17. Park, A., Kang, S.-H., Kang, B.-H., Chowdhury, S., Shin, S.-Y., Lee, W.-H., Lee, J.-D., Lee, S., Choi, Y.-M., & Ha, B.-K. (2023). Identification of a novel KTi-1 allele associated with reduced trypsin inhibitor activity in soybean accessions. Agriculture, 13(11), article number 2070. doi: 10.3390/agriculture13112070.
  18. Sui, X., Zhang, T., & Jiang, L. (2021). Soy protein: Molecular structure revisited and recent advances in processing technologies. Annual Review of Food Science and Technology, 12, 119-147. doi: 10.1146/annurev-food-062220-104405.
  19. Tang, C.-H., & Ma, C.-Y. (2009). Effect of high pressure treatment on aggregation and structural properties of soy protein isolate. LWT – Food Science and Technology, 42(2), 606-611. doi: 10.1016/j.lwt.2008.07.012.
  20. Turpurova, T., & Kurbatov, S. (2024). Current state and development prospects of the soy market in Ukraine. Grain Products and Mixed Fodder’s, 24(2), 10-15. doi: 10.15673/gpmf.v24i2.2905.
  21. Vagadia, B.H, Vanga, S.K., & Raghavan, V. (2017). Inactivation methods of soybean trypsin inhibitor – a review. Trends in Food Science & Technology, 64, 115-125. doi: 10.1016/j.tifs.2017.02.003.
  22. Vysochanska, M.V., & Petrychenko, V.V. (2010). Method for producing protein feed additives from soybeans (Patent of Ukraine No. 52341). Kyiv: Ukrpatent.
  23. Wu, W., Zhang, C., Kong, X., & Hua, Y. (2009). Oxidative modification of soy protein by peroxyl radicals. Food Chemistry, 116(1), 295-301. doi: 10.1016/j.foodchem.2009.02.049.
  24. Xiang, S., Zou, H., Liu, Y., & Ruan, R. (2020). Effect of microwave heating on protein structure, digestion properties and Maillard products of gluten. Journal of Food Science and Technology, 57, 2139-2149. doi: 10.1007/s13197-020-04249-0.
  25. Xiong, X., Zhao, L., Chen, Y., Ruan, Q., Zhang, C., & Hua, Y. (2015). Effects of alkali treatment and subsequent acidic extraction on the properties of soybean soluble polysaccharides. Food and Bioproducts Processing, 94, 239-247. doi: 10.1016/j.fbp.2014.03.001.
  26. Zheng, L., Regenstein, J.M., Zhou, L., & Wang, Z. (2022). Soy protein isolates: A review of their composition, aggregation, and gelation. Comprehensive Reviews in Food Science and Food Safety, 21(2), 1940-1957. doi: 10.1111/1541-4337.12925.
  27. Zhong, M., Sun, Y., Qayum, A., Liang, Q., Rehman, A., Gan, R., Ma, H., & Ren, X. (2024). Research progress in soybean lipophilic protein (LP): Extraction, structural, techno-functional properties, and high-performance food applications. Trends in Food Science & Technology, 147, article number 104440. doi: 10.1016/j.tifs.2024.104440.